Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas que se llevan a cabo en los seres vivos.
Características
Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones, lo que contribuye al metabolismo. Sin las enzimas, muchas reacciones serían extremadamente lentas.
Durante la reacción, las enzimas no cambian su composición y tampoco se consumen. De esta manera, estas pueden participar varias veces del mismo tipo de reacción, en un intervalo corto de tiempo.
Casi todas las reacciones del metabolismo celular son catalizadas por enzimas.
Un ejemplo de la actividad de las enzimas ocurre en el proceso de digestión. Gracias a la acción de las enzimas digestivas, las moléculas de los alimentos se rompen en sustancias más simples.
La eficiencia de una molécula de enzima es muy grande. Se estima que, en general, una molécula de enzima es capaz de convertir 1000 moléculas de sustrato en sus respectivos productos, eso en solo 1 minuto.
Casi todas las enzimas son de origen proteico, a excepción de algunas RNA catalíticas. Algunas de ellas funcionan sin adición de ninguna otra molécula a su cadena polipeptídica, otras necesitan conectarse a otro grupo, que llamamos cofactor, iones inorgánicos, o a un grupo de moléculas orgánicas que llamamos coenzima (ácido fólico, vitaminas, por ejemplo).
En algunos casos, puede enlazarse a los dos tipos y en otros pueden sufrir alteraciones mediante procesos como la glucosilación o la fosforilación.
Cada enzima es única para una reacción determinada. Para su funcionamiento eficaz, debe tener su estructura tridimensional conservada (terciaria y cuaternaria).
La conformación de esta región forma un encaje perfecto y único entre una determinada enzima y un sustrato, normalmente por unionesa covalentes transitorias. Al terminar la reacción se suelta del sustrato y continúa con su forma, para nuevas actividades.
Como toda proteína, puede desnaturalizarse en algunas condiciones, como en altas temperaturas, variación extrema de pH, perdiendo así su función. Como toda proteína, ellas necesitan una temperatura y pH ideal para activarse en las reacciones.
La enzima actúa en la variación de la entropía de la reacción, dirigiendo el sustrato para que no choque de forma aleatoria, aumentando la eficiencia de la reacción.
También disminuye la energía de activación, sin alterar el equilibrio de esta. La regulación de la actividad enzimática puede ser controlada por la propia célula, en la codificación de proteínas, como por ella misma, variando según alguna molécula que se une a ella.
¿Cómo funcionan?
Cada enzima es específica para un tipo de reacción. Es decir, ellas actúan solamente en un determinado compuesto y efectúan siempre el mismo tipo de reacción.
El compuesto sobre el cual la enzima actúa se lo denomina generalmente sustrato. La gran especificidad enzima sustrato está vinculada con el aspecto tridimensional que ambos presentan.
La enzima se une a una molécula de sustrato en una región específica denominada sitio de unión. Para ello, tanto la enzima como el sustrato sufren un cambio de conformación para el encaje.
Estas se encajan perfectamente como las llaves en cerraduras. A este comportamiento se le da el nombre de Teoría llave cerradura.
Entre los factores que alteran la actividad de las enzimas están:
- Temperatura: La temperatura condiciona la velocidad de reacción. Las temperaturas extremadamente altas pueden desnaturalizar a las enzimas. Cada enzima actúa bajo una temperatura ideal.
- pH: Cada enzima posee un rango de pH que se considera ideal. Dentro de estos valores la actividad es máxima.
- Tiempo: Cuanto más tiempo la enzima tenga contacto con el sustrato, más productos se producirán.
- Concentración de la enzima y del sustrato: Cuanto mayor sea la concentración de la enzima y del sustrato, mayor será la velocidad de reacción.
Clasificación
Las enzimas se clasifican en los siguientes grupos, según el tipo de reacción química que catalizan:
- Oxidorreductasas: reacciones de oxidación y reducción o transferencia de electrones. Ejemplo: Deshidrogenasas y Oxidasas.
- Transferasas: transferencia de grupos funcionales como amina, fosfato, acil y carboxi. Ejemplo: Quinasas y Transaminasas.
- Hidrolasas: reacciones de hidrólisis de unión covalente. Ejemplo: Peptidasas.
- Liasas: reacciones de ruptura de las conexiones covalentes y la eliminación de moléculas de agua, amoníaco y gas carbónico. Ejemplo: Dehidratasas y descarboxilasa.
- Isomerasas: reacciones de interconversión entre isómeros ópticos o geométricos. Ejemplo: Epimerasas.
- Ligasas: reacciones de formación de nuevas moléculas a partir del enlace entre dos preexistentes. Ejemplo: Sintetasas.
Ejemplos y Tipos
Las enzimas están formadas por una parte proteica, llamada apoenzima y otra parte no proteica, llamada cofactor. Cuando el cofactor es una molécula orgánica, recibe la denominación de coenzima. Muchas coenzimas están relacionadas con las vitaminas. Al conjunto de la enzima + cofactor, se la llama holoenzima.
Algunas de las principales enzimas y sus funciones:
- Catalasa: descompone el peróxido de hidrógeno.
- ADN polimerasa o transcriptasa inversa: cataliza la duplicación del ADN.
- Lactasa: facilita la hidrólisis de la lactosa.
- Lipasa: facilita la digestión de lípidos.
- Proteasa: actúan sobre las proteínas.
- Ureasa: ayuda en el proceso de degradación de la urea.
- Amilasa o Ptialina: actúa en la degradación del almidón que se encuentra en la boca, convirtiéndolo en maltosa (molécula de menor tamaño).
- Pepsina o Proteasa: actúa sobre proteínas, degradándolas en moléculas más pequeñas.
- Tripsina: participa en la degradación de las proteínas que no se han digerido en el estómago.